Thymosin Alpha-1 is een synthetisch polypeptide uit de klasse van de thymische peptiden, chemisch een lineair, N-terminaal geacetyleerd peptide van 28 aminozuren. Binnen wetenschappelijk onderzoek wordt het bestudeerd als modelverbinding voor receptorgemedieerde signaaltransductie en als referentiestandaard in analytisch werk. Deze verbinding wordt aangeboden als gevriesdroogd poeder van 10 mg per vial, uitsluitend voor laboratorium- en onderzoeksdoeleinden.
Wat is Thymosin Alpha-1?
Thymosin Alpha-1 (Thymalfasine, Tα1) is een polypeptide met de sequentie Ac-Ser-Asp-Ala-Ala-Val-Asp-Thr-Ser-Ser-Glu-Ile-Thr-Thr-Lys-Asp-Leu-Lys-Glu-Lys-Lys-Glu-Val-Val-Glu-Glu-Ala-Glu-Asn, dat structureel overeenkomt met het N-terminale fragment van het voorlopereiwit prothymosine-alfa (113 aminozuren). Het molecuul is sterk zuur van karakter door het hoge aandeel glutaminezuur- en asparaginezuurresiduen en bevat geen cysteïne en dus geen disulfidebruggen. Die opbouw — een korte, ongebonden keten zonder tertiaire vouwstructuur, met een gedefinieerde chemische modificatie — maakt de verbinding tot een reproduceerbaar model in peptidechemie en structuur-activiteitsonderzoek.
In onderzoeksmodellen wordt Thymosin Alpha-1 vooral bestudeerd om zijn interactie met Toll-like receptoren, met name TLR2 en TLR9, op geïsoleerde myeloïde cellen. In vitro is beschreven dat deze receptorbinding stroomafwaartse signaalroutes moduleert waaronder NF-κB, p38 MAPK en IRF3, en dat in celmodellen het tryptofaan-katabolisme via het enzym indoleamine-2,3-dioxygenase (IDO) wordt beïnvloed. De N-terminale acetylering blijkt in celmodellen bepalend voor de mate van receptorinteractie, wat vergelijkend onderzoek met niet-geacetyleerde analoga mogelijk maakt. Binnen wetenschappelijk onderzoek wordt Thymosin Alpha-1 dan ook ingezet als modelverbinding en referentiestof.
Onderzoeksgebieden
In een laboratoriumcontext komt Thymosin Alpha-1 onder meer voor in de volgende onderzoeksrichtingen:
- Receptoronderzoek naar Toll-like receptoren (TLR2 en TLR9) en de bijbehorende ligand-receptor-affiniteit in geïsoleerde celmodellen in vitro.
- Enzymologisch onderzoek naar de modulatie van indoleamine-2,3-dioxygenase en het tryptofaan-katabolisme in celkweeksystemen.
- Onderzoek naar intracellulaire signaaltransductie, met NF-κB-, p38-MAPK- en IRF3-gemedieerde cascades als uitleesparameter.
- Structuur-activiteitsonderzoek naar de rol van N-terminale acetylering en van zure aminozuurresiduen in korte peptideketens.
- Analytische methode-ontwikkeling en validatie (HPLC, LC-MS, aminozuuranalyse) waarbij Thymosin Alpha-1 als referentiestandaard dient.
- Stabiliteits- en oplosbaarheidsonderzoek van gevriesdroogde polypeptiden onder gecontroleerde temperatuur- en pH-condities.
Elk van deze toepassingen betreft gecontroleerd laboratorium- of preklinisch modelonderzoek.
Thymosin Alpha-1 binnen ons onderzoeksassortiment
Thymosin Alpha-1 valt binnen ons assortiment onder de gevriesdroogde peptiden in vialvorm. Waar deze verbinding zich richt op receptorgemedieerde signaaltransductie via Toll-like receptoren, zijn andere onderdelen binnen dezelfde productlijn juist gekozen om enzymatische, groeifactor-gebonden of membraangebonden aangrijpingspunten te bestrijken. Deze verbindingen delen de gevriesdroogde vialvorm en de bijbehorende hanteringseisen, maar verschillen fundamenteel in aminozuursequentie, molecuulgrootte en onderzocht mechanisme.
Specificaties
| Specificatie | Waarde |
|---|---|
| Monster | Thymosin Alpha-1 |
| Synoniemen | Thymalfasine; Tα1; Ac-SDAAVDTSSEITTKDLKEKKEVVEEAEN |
| CAS-nummer | 62304-98-7 |
| Molecuulformule / gewicht | C129H215N33O55 / 3108,3 Da |
| PubChem CID | 16130571 |
| Klasse | Synthetisch polypeptide (28 aminozuren), thymisch peptide |
| Vorm | Gevriesdroogd poeder (lyofilisaat) in vial |
| Hoeveelheid per vial | 10 mg |
| Opslag | Gevriesdroogd koel en droog bewaren, beschermd tegen licht; langdurig bij −20 °C |
Vorm, hantering en bewaren
Thymosin Alpha-1 wordt geleverd als gevriesdroogd poeder met een gestandaardiseerde 10 mg per vial. Anders dan vaste tabletvormen betreft het hier een lyofilisaat: het materiaal wordt vóór analytisch werk in een geschikt oplosmiddel gebracht. Het poeder kan als dunne laag of losse koek op de bodem of tegen de wand van de vial liggen; dat is inherent aan het vriesdroogproces.
Bewaar de gesloten vial koel, droog en beschermd tegen direct licht, in de originele verpakking; voor langdurige opslag is −20 °C gebruikelijk. Hanteer de verbinding met de gebruikelijke laboratoriumvoorzorgen: werk in een schone omgeving, gebruik geschikte beschermingsmiddelen, vermijd herhaalde temperatuurwisselingen en voorkom kruisbesmetting. Houd de verpakking buiten bereik van onbevoegden.
Samenstelling en labresultaten
Voor dit lyofilisaat geldt een gecontroleerde zuiverheid van ≥ 99% (HPLC). De vial bevat het gevriesdroogde polypeptide zonder toegevoegde werkzame bestanddelen; restanten bufferzout uit het productieproces kunnen aanwezig zijn, zoals gebruikelijk bij synthetisch bereide peptiden.
Een overzicht van de beschikbare analytische documentatie vind je op onze labresultaten-pagina. Daar staan de rapporten centraal verzameld voor je eigen onderzoeksadministratie.
Veelgestelde vragen
Tot welke stofklasse behoort Thymosin Alpha-1?
Het is een synthetisch polypeptide van 28 aminozuren uit de klasse van de thymische peptiden: geen klein organisch molecuul, maar een lineaire aminozuurketen met een acetylgroep op de N-terminus.
Welke rol speelt prothymosine-alfa in onderzoek?
Thymosin Alpha-1 komt qua sequentie overeen met het N-terminale deel van prothymosine-alfa, een voorlopereiwit van 113 aminozuren. In onderzoeksmodellen wordt die verwantschap gebruikt om vast te stellen welk deel van de keten bepalend is voor de waargenomen receptorinteractie in vitro.
In welke vorm wordt de verbinding geleverd?
Als gevriesdroogd poeder (lyofilisaat) van 10 mg in een afgesloten vial, met een zuiverheid van ≥ 99% (HPLC).
Hoe bewaar ik de vial?
Koel, droog en beschermd tegen licht, bij voorkeur in de originele verpakking. Voor langdurige opslag wordt doorgaans −20 °C aangehouden.
Beoordelingen
Er zijn nog geen beoordelingen.